Quel est le rôle de l'hémoglobine?
Click to see answer
Transporter l'oxygène (O2).
Click to see question
Quel est le rôle de l'hémoglobine?
Transporter l'oxygène (O2).
Qu'est-ce qu'un résidu dans une chaîne polypeptidique?
Un acide aminé dans une chaîne polypeptidique.
Quels sont les différents types d'hémoglobine en fonction des ligands transportés?
Oxyhémoglobine (O2), carboxyhémoglobine (CO), carbhémoglobine (CO2).
Quelles sont les causes des dénaturations irréversibles des protéines?
Chaleur, UV, acide, bases, solvants organiques, fortes agitations, grandes dilutions, détergents anioniques.
Comment l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène varie-t-elle selon l'environnement?
Elle augmente dans les poumons (pH élevé, pression partielle en CO2 faible) et diminue au niveau des organes (pH faible, pression partielle en CO2 élevée).
Quelles sont les structures des protéines?
Structure primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire.
Quel type de liaison relie les acides aminés dans une protéine?
Une liaison peptidique, qui est une liaison covalente.
Quels sont les angles qui permettent les rotations dans une chaîne polypeptidique?
Les angles Φ (phi) et Ψ (psi).
Qu'est-ce qu'une holoprotéine?
Une protéine composée uniquement d'acides aminés.
Comment est stabilisée une hélice α?
Par des liaisons hydrogène.
Quelle est la différence entre un dipeptide et une chaîne polypeptidique?
Un dipeptide est constitué de 2 résidus d'acides aminés, tandis qu'une chaîne polypeptidique peut en contenir plusieurs.
Quelle est l'unité structurale élémentaire du collagène?
Le tropocollagène, qui est une triple hélice droite.
Qu'est-ce qu'une hétéroprotéine?
Une protéine composée d'acides aminés et d'un groupement prosthétique.
Quel changement provoque la conformation de l'hémoglobine?
Elle provoque une apparence de faucille des globules rouges.
Qu'est-ce que l'hémoglobine?
Une métalloprotéine qui transporte l'O2 dans les globules rouges.
Combien de chaînes polypeptidiques composent le collagène?
Trois chaînes polypeptidiques entrelacées.
Quelle est la fonction portée par le carbone α d'un acide aminé dans une chaîne peptidique?
La fonction amine primaire (-NH2) portée par le carbone α de l'acide aminé suivant.
Quels types de liaisons maintiennent la structure tertiaire des protéines?
Liaisons ioniques, liaisons hydrogène, liaisons hydrophobes et parfois liaisons covalentes (ponts disulfures).
Quels procédés peuvent être utilisés pour détecter les protéines?
Mesure de l'absorption UV, colorants, anticorps spécifiques, dosage de substrat ou produits issus de réactions catalysées par des enzymes.
Quelle est la structure de l'hémoglobine?
2 chaînes alpha et 2 chaînes bêta, chaque chaîne transportant une molécule d'O2.
Quel est un exemple de protéine contenant une hélice α?
Le collagène.
Qu'est-ce que l'Effet Bohr?
C'est le phénomène par lequel l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène diminue en présence de CO2 et d'un pH plus faible.
Comment peut-on résumer la relation entre hétéroprotéine et holoprotéine?
Hétéroprotéine = holoprotéine + groupement prosthétique.
Quel est l'impact de la forme d'une protéine sur sa fonction?
La forme détermine la fonction; une modification peut engendrer son inactivité.
Qu'est-ce qu'un produit dans le contexte des enzymes?
Une molécule qui apparaît au cours d'une réaction catalysée par une enzyme.
Quels types de liaisons peuvent exister entre l'holoprotéine et le groupement prosthétique?
Covalente, ionique, hydrogène.
Quelle est la différence entre les protéines globulaires et fibrillaires concernant la structure tertiaire?
Les protéines globulaires possèdent une structure tertiaire, tandis que les protéines fibrillaires ne l'ont pas au sens strict.
Comment les enzymes affectent-elles l'énergie d'activation?
Elles permettent d'abaisser l'énergie d'activation des réactions qu'elles catalysent.
Quels sont les deux grands types de protéines?
Les holoprotéines et les hétéroprotéines.
Qu'est-ce que la drépanocytose?
Une mutation ponctuelle sur la sous-unité bêta de l'hémoglobine qui remplace un résidu polaire par un résidu apolaire.
Donnez un exemple de glycoprotéine.
Acides aminés liés par une liaison covalente à des glucides.
Quels atomes délimitent une unité peptidique?
Les atomes C, O, N, H et les 2 Cα.
Combien de classes d'enzymes existent-elles?
Il existe 6 classes d'enzymes différentes.
Quel est le rôle de l'hémoglobine en tant que protéine allostérique?
Elle modifie sa forme lorsqu'un ligand, comme l'oxygène, se fixe sur elle, facilitant la fixation d'autres molécules d'O2.
Quel est le rôle des liaisons hydrogène dans les hélices et les feuillets?
Elles stabilisent la structure.
Que se passe-t-il lors de la formation d'une liaison peptidique?
Elle libère une molécule d'eau.
Quels troubles sont causés par la conformation anormale des globules rouges?
Des troubles de la circulation sanguine.
Quelles sont les structures secondaires possibles d'une protéine?
Hélice α, Feuillet β, coudes et boucles.
Qu'est-ce que les feuillets Bêta dans la structure des protéines?
Ce sont des conformations polypeptidiques très étirées, pouvant être parallèles ou antiparallèles.
Quel est le rôle des boucles dans la structure des protéines?
Elles permettent de lier des hélices alpha entre elles ou avec des feuillets.
Quelle est la composition typique d'une chaîne de collagène?
Environ 1000 acides aminés, avec près d'un résidu sur trois étant une glycine.
Quels sont les deux éléments distincts dans une chaîne polypeptidique?
Le squelette polypeptidique et les chaînes latérales.
Qu'est-ce que l'énergie d'activation?
La quantité d'énergie nécessaire pour qu'une réaction ait lieu.
Quelles sont les trois catégories de protéines?
Protéines fibreuses, globulaires, et membranaires.
Quel est le rôle des transférases?
Catalyser les transferts d'un groupe fonctionnel d'une molécule à une autre.
Quels acides aminés forment les hélices gauches du tropocollagène?
Glycine (Gly), Proline (Pro) et Hydroxyproline (Hyp).
Quelles sont les deux configurations possibles de la liaison peptidique?
Cis (0°) et trans (180°).
Que font les isomérases?
Catalysent les changements au sein d'une molécule, souvent par réarrangement des groupements fonctionnels.
Quels sont les types de groupements prosthétiques?
Glucidique, lipidique, pigmentaire.
Comment classifie-t-on les chaînes polypeptidiques en fonction du nombre d'acides aminés?
Oligopeptide/peptide (1 à 10-20 AA), polypeptide (jusqu'à 50-100 AA), et protéine (plus de 100 AA).
Qu'est-ce qu'une enzyme?
Une protéine synthétisée par les êtres vivants qui agit comme catalyseur biologique.
Qu'est-ce que la structure tertiaire d'une protéine?
C'est l'organisation tridimensionnelle des domaines, incluant les hélices alpha et bêta.
Comment les chaînes latérales influencent-elles une protéine?
Elles déterminent les propriétés physico-chimiques de la chaîne polypeptidique et sont spécifiques à une protéine.
Quelles sont les causes de dénaturations réversibles?
Urée à 8M, chlorure de guanidinium, Béta mercaptoéthanol.
Quel type de réaction catalysent les oxydo-réductases?
Les réactions d'oxydoréduction.
Quel angle de torsion représente la rotation de la liaison peptidique?
L'angle de torsion oméga (Ω).
À quelles conditions les enzymes fonctionnent-elles?
En solution aqueuse à des conditions de température et de pH précises.
Que catalysent les hydrolases?
Les réactions d'hydrolyse, c'est-à-dire la cassure de liaisons via une molécule d'eau.
Quel est le rôle des ligases?
Catalyser la jonction de 2 molécules par de nouvelles liaisons covalentes.
Comment se forme la structure quaternaire d'une protéine?
Par l'association de sous-unités protéiques via des liaisons faibles.
Qu'est-ce qu'un substrat?
Une molécule qui entre dans une réaction pour y être transformée grâce à l'action d'une enzyme.
Quelle est la nature de la liaison peptidique?
Elle est plane et rigide.
Quel est le rôle principal des enzymes?
Accélérer les vitesses des réactions chimiques sans modifier l'équilibre des réactions.
Quel est le rôle des lyases?
Catalyser la rupture de différentes liaisons chimiques par des moyens autres que l'hydrolyse ou l'oxydation.
Quel est le rôle fondamental des protéines dans les cellules vivantes?
Elles représentent l’expression finale de l’ADN et permettent d’exécuter des actions comme le transport des organites et la signalisation.
Comment les protéines sont-elles formées?
Par un assemblage de plusieurs acides aminés reliés entre eux par des liaisons peptidiques.
Qu'est-ce qu'une chaîne polypeptidique?
Une grosse molécule formée par l'assemblage d'acides aminés par des liaisons peptidiques.
Quel est un exemple de catalyseur biologique?
Une enzyme.
