Aminoácidos y Proteínas-FB 2530

The aromatic amino acids include:

Una molécula quiral tiene un centro quiral y puede existir en dos formas que son imágenes especulares entre sí, mientras que una molécula no quiral no tiene un centro quiral y es simétrica, por lo que sus imágenes no son diferentes.

Los aminoácidos esenciales son: Valina, Leucina, Isoleucina, Histidina, Lisina, Metionina, Treonina, Fenilalanina y Triptófano.

The three ionization states of amino acids are:

1. Cationic form (aa+ cationico): Contains a COOH group, an R-C-H group, and an NH3+ group.
2. Zwitterionic form (aa+- zwitterion): Contains a COO- group, an R-C-H group, and an NH3+ group.
3. Anionic form (aa- anionico): Contains a COO- group, an R-C-H group, and an NH2 group.

El pK es el valor que indica el pH en el cual un ácido y su base conjugada están en equilibrio, es decir, donde las concentraciones de ambos son iguales. Es una medida de la fuerza de un ácido; un pK bajo indica un ácido fuerte, mientras que un pK alto indica un ácido débil.

El aminoácido del ejemplo tiene tres valores de pK, correspondientes a los grupos funcionales: el grupo carboxilo (COOH), el grupo amino (NH3+) y el grupo R (si es que tiene un grupo ionizable).

No, no todos los aminoácidos se comportan igual. Cada aminoácido tiene diferentes grupos R que pueden influir en su ionización y en los valores de pK, lo que significa que su comportamiento en diferentes pH puede variar.

The pKa values indicate the pH at which half of the amino acid is ionized. This is crucial for understanding the ionization state of amino acids in different environments, which affects their solubility, reactivity, and interaction with other molecules. For example, a lower pKa for the carboxyl group means it will be deprotonated (ionized) at a lower pH, while a higher pKa for the amino group indicates it will remain protonated at higher pH levels.

The pKa values of amino acids influence their charge and solubility at different pH levels, which in turn affects protein structure and function. For instance, amino acids with side chains that have pKa values close to physiological pH can act as buffers in biological systems, helping to maintain pH stability. Additionally, the ionization state can affect enzyme activity and substrate binding.

Methionine has the lowest pKa value for its carboxyl group at 2.1, indicating it will be ionized at a relatively low pH compared to other amino acids listed.

The pKa value of the side chain of Histidine is 6.0. This is important because it allows Histidine to act as a proton donor or acceptor in enzymatic reactions, making it a key player in catalysis and enzyme function at physiological pH.

Amino acids with lower pKa values for their side chains (like Aspartic acid and Glutamic acid) are classified as acidic, while those with higher pKa values (like Lysine and Arginine) are classified as basic. This classification is based on their ability to donate or accept protons in biological systems, influencing their roles in protein structure and function.

At low pH, the imidazole ring of histidine is protonated, resulting in a positive charge due to the presence of an NH group.

As pH increases from 0 to 14, the concentration of H+ ions decreases, indicated by fewer H+ symbols in the diagram. This reflects a shift from high acidity to neutrality and then to basicity.

The pKa values for lysine are as follows:

The pKa value of the side chain of histidine is 6.0.

The pKa values for arginine are as follows:

Hemoglobin is responsible for transporting oxygen from the lungs to the tissues and facilitating the return of carbon dioxide from the tissues back to the lungs.

Collagen provides structural support and strength to various tissues, including skin, bones, tendons, and ligaments.

Lysozyme acts as an antimicrobial enzyme that breaks down the cell walls of bacteria, thus playing a crucial role in the body's defense against infections.

Myoglobin stores and releases oxygen in muscle cells, facilitating aerobic respiration during physical activity.

Catalase catalyzes the decomposition of hydrogen peroxide into water and oxygen, protecting cells from oxidative damage.

Insulin regulates blood glucose levels by facilitating the uptake of glucose into cells, thus playing a key role in metabolism.

Cytochrome c is involved in the electron transport chain, playing a critical role in the production of ATP during aerobic respiration.

Porins form channels in the outer membrane of bacteria and mitochondria, allowing the passage of small molecules and ions.

Chymotrypsin is a digestive enzyme that breaks down proteins into smaller peptides in the small intestine.

Calmodulin is a calcium-binding protein that regulates various cellular processes by activating or inhibiting target proteins in response to changes in calcium levels.

Un enlace peptídico es una unión química que se forma entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro aminoácido, con la liberación de una molécula de agua (H₂O). Este proceso se conoce como condensación o reacción de deshidratación. El resultado de esta reacción es un dipéptido, que tiene un extremo N-terminal (amino) y un extremo C-terminal (carboxilo).

Peptide bond formation involves the combination of amino acids, such as methionine, aspartic acid, leucine, and tyrosine, through a dehydration reaction that removes a water molecule (H2O). This results in the creation of a polypeptide chain with a backbone that has an amino terminus (N-terminus) and a carboxyl terminus (C-terminus).

Las interacciones en péptidos y proteínas incluyen:

1. Interacciones hidrofóbicas: Ocurren entre aminoácidos no polares que tienden a evitar el agua.
2. Enlaces de hidrógeno: Se forman entre grupos funcionales que pueden donar y aceptar enlaces de hidrógeno.
3. Interacciones iónicas: Se producen entre grupos cargados positivamente y negativamente.
4. Fuerzas de Van der Waals: Son interacciones débiles que ocurren entre moléculas cercanas.
5. Puentes disulfuro: Enlaces covalentes que se forman entre dos residuos de cisteína, estabilizando la estructura tridimensional de la proteína.

The main types of interactions between amino acids in protein structures include:

1. Salt Bridge: Formed between positively and negatively charged side chains.
2. Hydrophobic Interactions: Occur between nonpolar side chains, helping to stabilize the protein structure by avoiding water.
3. Disulfide Bridge: A covalent bond formed between the sulfur atoms of cysteine residues, providing stability to the protein.
4. Hydrogen Bond: Formed between a hydrogen atom and an electronegative atom (like oxygen or nitrogen), contributing to the secondary structure of proteins.

The primary structure of a protein is the linear sequence of amino acids. It is represented by the specific order of amino acids, for example: Ala-Glu-Val-Thr-Asp-Pro-Gly.

The secondary structure of proteins includes structures such as:

1. Alpha helix - represented as a coiled spring.
2. Beta sheet - represented as an arrangement of arrows.

The tertiary structure of a protein is defined by the overall three-dimensional shape formed by the folding of the protein, which includes interactions between secondary structures such as alpha helices and beta sheets.

The quaternary structure of a protein consists of multiple tertiary structures that combine to form a functional protein complex, often involving interactions between different polypeptide chains.

The primary structure of the peptide is Ala-Glu-Val-Thr-Asp-Pro-Gly.

The DNA sequence corresponding to the peptide is AAGAGTGAACCTGTC.

The protein sequence derived from the DNA is Lys—Ser—Glu—Pro—Val.

La hélice alfa (α) se desestabiliza por la presencia de grupos con carga del mismo signo.

En una hélice alfa (α), se producen interacciones tipo puente de hidrógeno entre los aminoácidos en las posiciones 1 y 4.

Las hojas beta (β) están formadas por dos o más cadenas polipeptídicas que pueden ser paralelas o antiparalelas.

En las hojas beta (β), se producen interacciones tipo puente de hidrógeno entre aminoácidos cercanos.

La estructura terciaria de una proteína se refiere al superplegamiento que origina una estructura compacta. Esta estructura es estabilizada por varios tipos de enlaces, incluyendo:

1. Atracción electrostática entre grupos carboxilato (COO⁻) y grupos amino (NH₃⁺).
2. Puentes de hidrógeno.
3. Interacciones hidrófobas, como las fuerzas de Van der Waals.
4. Puentes disulfuro (enlaces S-S).

Además, las proteínas pueden clasificarse en fibrosas (de forma alargada) y globulares (de forma esferoidal).

La estructura cuaternaria se caracteriza por la asociación reversible de dos o más cadenas polipeptídicas que no están unidas por enlaces covalentes. Estas estructuras son oligoméricas, lo que significa que están compuestas por múltiples subunidades que pueden ser idénticas o diferentes.

1. Primary Structure: The sequence of amino acids in a polypeptide chain. Example: Val-Gly-Ser-Leu.

2. Secondary Structure: Local folding of the polypeptide chain into structures such as alpha helices and beta pleated sheets.

3. Tertiary Structure: The overall three-dimensional shape of a polypeptide, formed by the interactions between secondary structures.

4. Quaternary Structure: The assembly of multiple polypeptide chains into a single functional protein complex.

Las proteínas fibrosas son:

1. Estructurales: Proveen soporte, forma y protección.
2. Cadenas polipeptídicas: Tienen cadenas ordenadas paralelas a lo largo de un eje.
3. Insolubles en agua: Presentan una alta concentración de aminoácidos hidrófobos.
4. Resistentes a la tracción: Son fuertes y duraderas.

Los ejemplos de proteínas fibrosas mencionados son:

• Queratina: Común en cabello, uñas y piel.
• Colágeno: Presente en tejidos conectivos, piel y huesos.

La queratina es una proteína fibrosa que es insoluble en agua y se encuentra en estructuras como el cabello y las uñas.

El pI de la queratina es 4,1, mientras que el pH de los champús varía entre 5 y 7. Esto sugiere que los champús son ligeramente ácidos, lo que es adecuado para mantener la integridad de la queratina.

A un pH mayor de 12, se produce la desnaturalización proteica de la queratina, lo que puede afectar su estructura y función.

El colágeno es la proteína fibrosa más abundante en el cuerpo humano.

Existen 28 subtipos de colágeno.

El colágeno se encuentra en cartílagos y otros tejidos del cuerpo.

Los aminoácidos que componen el colágeno incluyen glicina (Gly), lisina (Lys), prolina (Pro) y hidroxiprolina (hidroxi-Pro).

El colágeno es una proteína fibrosa que se encuentra en el tejido conectivo, tendones y cartílagos, proporcionando soporte y estructura.

Las secuencias de aminoácidos características del colágeno son Gly-X-Pro y Gly-X-HidroxiPro, donde X puede ser Lys, HidroxiLys o His.

Las proteínas globulares son funcionales y regulatorias, tienen cadenas plegadas compactas que adoptan formas esféricas o globulares, son solubles en agua debido a que los residuos hidrófobos se encuentran en su interior, y son responsables del trabajo químico de la célula, incluyendo la síntesis, transporte y metabolismo.

Las proteínas globulares desempeñan funciones como:

1. Proteínas de transporte (ejemplo: hemoglobina)
2. Hormonas
3. Enzimas

Las simples u homoproteínas son aquellas que, al ser hidrolizadas, generan solamente aminoácidos. Ejemplos incluyen la insulina y el colágeno, que pueden ser globulares o fibrosas.

Las conjugadas o heteroproteínas son aquellas que, al ser hidrolizadas, generan aminoácidos y otras moléculas no proteicas, como grupos prostéticos. Estas proteínas suelen ser globulares.

Un centro quiral es un átomo de carbono que está unido a cuatro grupos diferentes, lo que le permite existir en dos formas no superponibles, conocidas como imágenes especulares.

Un centro quiral es un átomo de carbono que está unido a cuatro grupos diferentes, lo que permite que la molécula tenga dos configuraciones no superponibles, conocidas como imágenes especulares.

Una molécula quiral tiene un centro quiral y presenta dos formas que son imágenes especulares entre sí, mientras que una molécula no quiral no tiene un centro quiral y es superponible a su imagen especular.

Los aminoácidos alifáticos son:

1. Glicina (Gly)
2. Alanina (Ala)
3. Valina (Val)
4. Leucina (Leu)
5. Isoleucina (Iso)
6. Prolina (Pro)
   Estos aminoácidos son apolares y se caracterizan por tener cadenas laterales que no contienen grupos funcionales polares.

Los aminoácidos azufrados son:

1. Metionina (Met)
2. Cisteína (Cys)
   Estos aminoácidos contienen azufre en su estructura y son importantes para la formación de enlaces disulfuro en proteínas.

Los aminoácidos hidroxilados son:

1. Serina (Ser)
2. Treonina (Thr)
   Estos aminoácidos son polares y contienen grupos hidroxilo (-OH) en sus cadenas laterales, lo que les permite formar enlaces de hidrógeno.

Los aminoácidos aromáticos son:

1. Fenilalanina (Phe)
2. Tirosina (Tyr)
3. Triptófano (Trp)
4. Histidina (His)
   Estos aminoácidos contienen anillos aromáticos en su estructura, lo que les confiere propiedades únicas en la interacción con otras moléculas.

Los aminoácidos básicos son:

1. Lisina (Lys)
2. Arginina (Arg)
3. Histidina (His)
   Estos aminoácidos tienen una carga positiva en su cadena lateral a pH fisiológico, lo que les permite interactuar con moléculas cargadas negativamente.

Los aminoácidos ácidos son:

1. Aspartato (Asp)
2. Glutamato (Glu)
3. Asparagina (Asn)
4. Glutamina (Gln)
   Estos aminoácidos tienen una carga negativa en su cadena lateral a pH fisiológico, lo que les permite participar en interacciones electrostáticas.

Los aminoácidos esenciales son: Valina, Leucina, Isoleucina, Histidina, Lisina, Metionina, Treonina, Fenilalanina y Triptófano.

1. Cationico (aa+): Aminoácido con grupo COOH, grupo R-C-H y grupo NH3+.

2. Zwitterion (aa+-): Aminoácido con grupo COO-, grupo R-C-H y grupo NH3+.

3. Anionico (aa-): Aminoácido con grupo COO-, grupo R-C-H y grupo NH2.

El pK es el valor de pH en el cual un ácido y su base conjugada están en equilibrio, lo que significa que las concentraciones de ambas especies son iguales.

El aminoácido del ejemplo tiene tres valores de pK, correspondientes a los grupos funcionales: el grupo carboxilo, el grupo amino y el grupo R (si es que tiene un grupo ionizable).

No, no todos los aminoácidos se comportan igual al ejemplo, ya que cada aminoácido tiene diferentes grupos R que pueden influir en su ionización y en los valores de pK.

Los valores de pKa para la alanina son:

• Grupo carboxilo: 2.4
• Grupo amino: 9.9

El aminoácido con el pKa más bajo en su grupo carboxilo es la cisteína, con un valor de 1.9.

El pKa del grupo amino para la histidina es 9.3.

El aminoácido con el pKa más alto en su cadena lateral es la arginina, con un valor de 12.5.

Los valores de pKa del grupo carboxilo para los aminoácidos alifáticos son:

• Glicina: 2.4
• Alanina: 2.4
• Valina: 2.3 Esto muestra que los valores son bastante similares entre estos aminoácidos alifáticos.

A pH bajo, el anillo imidazólico está protonado (NH), lo que le confiere una carga positiva. A medida que el pH aumenta, pierde un protón y se vuelve neutro (N:).

Los valores de pKa de la lisina son:

A pH=0, hay una alta concentración de iones H+, lo que favorece la protonación de los grupos funcionales de los aminoácidos. A medida que el pH aumenta hacia 14, la concentración de H+ disminuye, lo que puede llevar a la desprotonación de estos grupos.

Los valores de pKa de la arginina son:

Los valores de pKa de la histidina son:

Un enlace peptídico es una unión química que se forma entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro aminoácido, con la liberación de una molécula de agua (H₂O). Este proceso se conoce como reacción de condensación. El resultado de esta reacción es un dipéptido, que tiene un extremo N-terminal (amino) y un extremo C-terminal (carboxilo).

Un oligopeptido es una cadena de menos de 10 aminoácidos.

Un polipéptido contiene entre 10 y 100 aminoácidos, mientras que una proteína tiene más de 100 aminoácidos.

Durante la formación de enlaces peptídicos, se elimina una molécula de agua (H2O).

Los extremos de un polipéptido se describen como terminus amino (N-terminus) y terminus carboxilo (C-terminus).

Las interacciones en péptidos y proteínas incluyen:

1. Interacciones hidrofóbicas: Ocurren entre residuos no polares que tienden a evitar el agua.
2. Enlaces de hidrógeno: Se forman entre átomos de hidrógeno y átomos electronegativos, como oxígeno o nitrógeno.
3. Interacciones iónicas: Se producen entre grupos cargados positivamente y negativamente.
4. Fuerzas de Van der Waals: Son interacciones débiles que ocurren entre moléculas cercanas.
5. Puentes disulfuro: Enlaces covalentes que se forman entre dos residuos de cisteína, estabilizando la estructura de la proteína.

Estas interacciones son cruciales para la estructura y función de las proteínas.

Los tipos de interacciones entre aminoácidos en la estructura de proteínas incluyen:

1. Puente salino: Interacción entre un átomo de oxígeno cargado negativamente y un átomo de nitrógeno cargado positivamente.
2. Interacciones hidrofóbicas: Ocurren entre grupos hidrofóbicos, como los grupos metilo (CH3).
3. Puente disulfuro: Formado entre dos átomos de azufre de residuos de cisteína.
4. Enlace de hidrógeno: Se forma entre un átomo de oxígeno y un átomo de hidrógeno.

La estructura primaria de una proteína es la secuencia lineal de aminoácidos, que en este caso es: Ala-Glu-Val-Thr-Asp-Pro-Gly.

La estructura secundaria de una proteína incluye configuraciones como la hélice alfa (representada como un resorte enrollado) y la hoja beta (representada como una disposición de flechas).

La estructura terciaria de una proteína se refiere a la forma tridimensional que adopta la cadena polipeptídica, incluyendo interacciones entre las diferentes partes de la cadena que pueden incluir enlaces de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, y puentes disulfuro.

La estructura cuaternaria de una proteína se refiere a la combinación de múltiples cadenas polipeptídicas (subunidades) que se ensamblan para formar un complejo proteico funcional.

La secuencia de aminoácidos es Ala-Glu-Val-Thr-Asp-Pro-Gly.

La proteína está compuesta por Lys — Ser — Glu — Pro — Val.

La hélice alfa (α) se desestabiliza por la presencia de grupos con carga del mismo signo.

Se producen interacciones tipo puente de hidrógeno entre los aminoácidos en las posiciones 1 y 4.

Las hojas beta (β) están formadas por dos o más cadenas polipeptídicas que pueden ser paralelas o antiparalelas.

En las hojas beta (β), se producen interacciones tipo puente de hidrógeno entre aminoácidos cercanos.

La estructura terciaria de una proteína se refiere al superplegamiento que origina una estructura compacta. Esta estructura es estabilizada por varios tipos de enlaces, incluyendo:

1. Atracción electrostática entre un grupo carboxilato (COO⁻) y un grupo amino (NH₃⁺).
2. Puentes de hidrógeno.
3. Interacciones hidrófobas, que incluyen las fuerzas de Van der Waals.
4. Puentes disulfuro (S-S).

Además, las proteínas pueden clasificarse en fibrosas, que tienen una forma alargada, y globulares, que tienen una forma esferoidal.

La estructura cuaternaria se caracteriza por la asociación reversible de dos o más cadenas polipeptídicas que no están unidas por enlaces covalentes. Estas estructuras son oligoméricas, lo que significa que están formadas por múltiples subunidades que pueden ser idénticas o diferentes.

1. Estructura Primaria: Secuencia de aminoácidos en una cadena.
2. Estructura Secundaria: Formaciones como hélices alfa y hojas plegadas beta.
3. Estructura Terciaria: Forma tridimensional compleja de la proteína.
4. Estructura Cuaternaria: Combinación de múltiples cadenas polipeptídicas.

Las proteínas fibrosas son:

1. Estructurales: Proveen soporte, forma y protección.
2. Cadenas polipeptídicas: Tienen cadenas ordenadas paralelas a lo largo de un eje.
3. Insolubles en agua: Presentan una alta concentración de aminoácidos hidrófobos.
4. Resistentes a la tracción: Son fuertes y duraderas.

Dos ejemplos de proteínas fibrosas son:

• Queratina: Componente principal de cabello, uñas y piel.
• Colágeno: Principal proteína en tejidos conectivos, como tendones y ligamentos.

La queratina es una proteína fibrosa que es insoluble en agua y se encuentra en estructuras como el cabello y las uñas.

El pI de la queratina es 4,1. Un pH de champú entre 5-7 es adecuado, mientras que un pH mayor a 12 puede causar desnaturalización proteica.

El colágeno es la proteína fibrosa más abundante en el cuerpo humano.

Existen 28 subtipos de colágeno.

El colágeno se encuentra en cartílagos y otros tejidos.

Los aminoácidos que componen el colágeno incluyen glicina (Gly), lisina (Lys), prolina (Pro) y hidroxiprolina (hidroxi-Pro).

El colágeno es una proteína fibrosa que se encuentra en el tejido conectivo, tendones y cartílagos, proporcionando soporte y estructura.

Las secuencias características del colágeno son Gly-X-Pro y Gly-X-HidroxiPro, donde X puede ser Lys, HidroxiLys o His.

Las proteínas globulares son funcionales y regulatorias, tienen cadenas plegadas compactas que adoptan formas esféricas o globulares, son solubles en agua debido a que los residuos hidrófobos se encuentran en su interior, y son responsables del trabajo químico de la célula, incluyendo la síntesis, transporte y metabolismo.

Las proteínas globulares desempeñan funciones clave en la célula, tales como:

1. Síntesis: Participan en la creación de moléculas necesarias.
2. Transporte: Ejemplo, la hemoglobina transporta oxígeno.
3. Metabolismo: Facilitan reacciones químicas.
4. Regulación: Incluyen hormonas y enzimas que regulan procesos biológicos.

Las proteínas se clasifican en fibrosas y globulares según su conformación.

Las proteínas se clasifican en simples y conjugadas según su composición química.

Las proteínas se clasifican según su conformación, composición química y función.

Las proteínas simples o homoproteínas son aquellas que, al ser hidrolizadas, generan solamente aminoácidos. Ejemplos incluyen la insulina y el colágeno, que pueden ser globulares o fibrosas.

Las proteínas conjugadas o heteroproteínas son aquellas que, al ser hidrolizadas, generan aminoácidos y otras moléculas no proteicas, como grupos prostéticos. Estas proteínas suelen ser de tipo globular.