p.5
Struttura terziaria delle proteine
Cosa si intende per 'motivi' nella struttura delle proteine?
Si tratta di avvolgimenti caratteristici con due o più elementi di struttura secondaria interconnessi.
Qual è la funzione principale della miosina?
Immagazzinare l'ossigeno dei muscoli per i momenti di rapida contrazione.
p.9
Emoglobina e affinità per l'ossigeno
Qual è l'effetto del 2,3-bifosfoglicerato sul legame dell'ossigeno da parte dell'emoglobina?
Ne riduce l'affinità e permette un maggiore rilascio nei tessuti.
p.3
Interazioni nella stabilizzazione della struttura terziaria
Come viene stabilito l'ambiente idrofobico all'interno della fibroina della seta?
Con interazioni idrofobiche.
p.10
Metodi di separazione delle proteine
Quali sono i metodi classici per separare le proteine?
Frazionamento, salting out, centrifugazione, dialisi e cromatografia su colonna.
Cosa conferiscono le proteine fibrose in termini di proprietà?
Le proteine fibrose conferiscono proprietà di resistenza e/o elasticità.
Cosa caratterizza le proteine globulari rispetto alle proteine fibrose?
Le proteine globulari sono più corte e grosse rispetto alle proteine fibrose.
p.12
Metodi di separazione delle proteine
Cosa è l'elettroforesi?
Un metodo che sfrutta un campo elettrico per far muovere i polipeptidi all'interno di un supporto.
p.12
Metodi di separazione delle proteine
Come vengono mossi i polipeptidi durante l'elettroforesi?
Verso il polo positivo o negativo del campo elettrico in base al segno della carica.
p.6
Struttura terziaria delle proteine
Cosa sono i multimeri nelle proteine?
Sono proteine costituite dall'unione di più subunità con funzioni diverse o con ruoli strutturali, associate tra loro a formare un unico complesso.
p.3
Collageno e sua struttura
Cosa causa il decadimento della cartilagine nel corpo?
Mancanza di vitamina C assunta da frutta e verdura fresca nella dieta.
p.10
Metodi di separazione delle proteine
Come possono essere utilizzate le proprietà acido-base degli amminoacidi per separare le molecole?
Per separare le proteine e ottenere una forma pura per lo studio delle loro proprietà strutturali e funzionali.
p.7
Struttura terziaria delle proteine
Quanti segmenti ad alfa-elica si trovano nelle subunità dell'emoglobina?
Otto segmenti ad alfa-elica.
p.2
Collageno e sua struttura
Quali amminoacidi sono tipicamente presenti nella sequenza primaria del collageno?
Solitamente Gly-X-Y, con la prolina che rappresenta la Y e la 4-idrossiprolina la X.
p.8
Emoglobina e affinità per l'ossigeno
Come cambia l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno nei tessuti?
Nei tessuti, l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno diminuisce a causa della minore pressione parziale.
p.5
Metodi di separazione delle proteine
Cosa ha permesso la risonanza magnetica nucleare riguardo alla struttura della miosina?
Ha permesso di ottenere informazioni in soluzione, che permettono di visualizzare meglio l’esterno della proteina ed anche le oscillazioni della sua struttura.
Quante porzioni ad alfa-elica separano il gruppo prostetico eme nella miosina?
Otto porzioni ad alfa-elica.
p.3
Collageno e sua struttura
Qual è il ruolo della vitamina C nella sintesi dell'ascorbato necessario al processo di idrossilazione?
La vitamina C ha un ruolo nella sintesi dell'ascorbato necessario al processo di idrossilazione.
p.2
Interazioni nella stabilizzazione della struttura terziaria
Come sono stabilizzate le due eliche che si avvolgono nei coiled coils?
Sono stabilizzate da residui amminoacidi apolari i cui gruppi R si incastrano perfettamente all’interno dell’avvolgimento e formano interazioni idrofobiche.
Perché la seta risulta essere flessibile?
Grazie alle interazioni deboli.
p.2
Collageno e sua struttura
Qual è la struttura peculiare del collageno?
Presenta una tripla elica sinistrorsa, con circa 3 residui per giro e una sequenza primaria formata da una ripetizione di 3 amminoacidi, solitamente Gly-X-Y.
p.7
Emoglobina e affinità per l'ossigeno
Cosa indica la costante di dissociazione P50?
Indica la pressione a cui metà delle molecole sono legate all'ossigeno.
Come è stata stabilita l'esatta conformazione tridimensionale della miosina?
Grazie alla cristallografia a raggi X.
p.12
Metodi di separazione delle proteine
Cosa si valuta durante l'elettroforesi su SDS per isolare solo la massa molecolare?
Il detergente SDS si lega alle proteine in proporzione alla loro massa, dotandole di una carica netta negativa e alterandone la conformazione primaria.
p.6
Emoglobina e affinità per l'ossigeno
Cosa è l'emoglobina?
È una proteina multimerica formata da 4 catene polipeptidiche e 4 gruppi eme, con due catene 𝛼 e due catene 𝛽, che legano un gruppo eme.
p.2
Struttura quaternaria delle proteine
Cosa sono i coiled coils?
Sono esempi di strutture quaternarie in cui più catene si avvolgono tra loro, stabilizzate da residui amminoacidi apolari come Ala, Val, Leu, Met.
Quali proteine presentano la struttura a coiled coils?
Le proteine fibrose e le cheratine.
Quali tecniche vengono utilizzate per arricciare o lisciare i capelli basate sui coiled coils?
Tecniche come la permanente utilizzano agenti riducenti per rompere i legami S-S e vapore acqueo e calore per permettere di srotolare e allungare l’alfa-elica nella forma desiderata.
p.2
Struttura terziaria delle proteine
Come è organizzata la struttura del collageno a livello sovramolecolare?
È un’organizzazione sovramolecolare in cui tre triple eliche si associano con dei legami crociati svolti tra Lisina, Idrossilisina e talvolta istidine.
p.8
Emoglobina e affinità per l'ossigeno
Cosa accade al pH e all'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno quando la concentrazione di CO2 è alta nei tessuti?
Quando la concentrazione di CO2 è alta nei tessuti, l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno diminuisce e il pH si riduce.
p.11
Metodi di separazione delle proteine
Cosa è l'HPLC nella cromatografia liquida ad alta prestazione?
È la cromatografia liquida ad alta prestazione che sfrutta pompe per creare alta pressione ed aumentare la velocità di eluizione in colonne anche lunghe, massimizzando sia la separazione che la risoluzione.
p.6
Struttura terziaria delle proteine
Cosa sono i domini nelle proteine?
Sono strutture stabili e potrebbero comportarsi come entità indipendenti, spesso svolgendo funzioni separate all’interno della stessa proteina e conservati in proteine differenti.
p.10
Struttura terziaria delle proteine
Qual è l'effetto dell'eterozigosi per l'anemia falciforme?
Conferisce una piccola resistenza contro la malaria.
p.7
Struttura terziaria delle proteine
Cosa condividono tutte le proteine della famiglia delle globine?
Condividono una struttura secondaria e terziaria molto simile.
p.10
Metodi di separazione delle proteine
Cosa permette di sfruttare la cromatografia a scambio ionico nella separazione delle proteine?
Le differenze di carica delle proteine.
p.8
Emoglobina e affinità per l'ossigeno
Cosa favorisce lo stato R dell'emoglobina?
La presenza di poca anidride carbonica e un pH maggiore favoriscono lo stato R dell'emoglobina.
p.11
Metodi di separazione delle proteine
Su cosa si basa la cromatografia per affinità?
Si basa sulla formazione di legami specifici con un particolare ligando.
p.12
Metodi di separazione delle proteine
Cosa si lega alle proteine in proporzione alla loro massa durante l'elettroforesi con SDS?
Il detergente SDS (sodio dodecil solfato).
p.12
Metodi di separazione delle proteine
Cosa si può generare unendo le tecniche di elettroforesi su SDS ed isoelettrofocalizzazione?
L'elettroforesi bidimensionale.
p.9
Emoglobina e affinità per l'ossigeno
Qual è il ruolo dell'2,3-bifosfoglicerato nell'emoglobina fetale?
Ha un ruolo fondamentale nell'emoglobina fetale, stabilizzandola.
p.7
Struttura terziaria delle proteine
Cosa forma una tasca idrofobica nelle subunità dell'emoglobina?
Gli otto segmenti ad alfa-elica.
p.7
Emoglobina e affinità per l'ossigeno
Cosa rappresenta l'affinità di legame dell'ossigeno alle globine?
La costante di associazione (o dissociazione) che indica con quanta affinità l'ossigeno si lega.
p.8
Emoglobina e affinità per l'ossigeno
Cosa si forma quando l'anidride carbonica si lega all'emoglobina nei tessuti?
Quando l'anidride carbonica si lega all'emoglobina nei tessuti, si forma H+ e ione bicarbonato.
p.11
Metodi di separazione delle proteine
Cosa è la cromatografia per esclusione molecolare?
Una tecnica che si basa sulla distinzione delle molecole in base alle dimensioni, con le proteine che eluiscono in base alle dimensioni, prima le più grandi e poi quelle più piccole.
p.9
Emoglobina e affinità per l'ossigeno
Quali fattori influenzano il trasporto di ossigeno da parte dell'emoglobina?
La pressione parziale dell'ossigeno, quella dell'anidride carbonica e il pH.
p.1
Struttura terziaria delle proteine
Come influenzano i limiti chimici e fisici del legame polipeptidico la formazione delle strutture secondarie?
Influenzano la formazione delle strutture secondarie attraverso interazioni a lungo raggio.
p.9
Emoglobina e affinità per l'ossigeno
Come influisce il monossido di carbonio sulle subunità dell'emoglobina?
Rende le subunità più affini all'ossigeno e impedisce il rilascio di ossigeno nei tessuti.
p.1
Interazioni nella stabilizzazione della struttura terziaria
Cosa fanno i gruppi polari nella stabilizzazione della struttura terziaria delle proteine?
I gruppi polari si espongono e formano legami all'esterno, soprattutto legami ad idrogeno cooperativi.
p.7
Struttura terziaria delle proteine
Cosa influenzano i cambiamenti conformazionali nella subunità dell'emoglobina?
Influenzano l'intera molecola e la trasformano da uno stato T a uno R.
p.8
Emoglobina e affinità per l'ossigeno
Cosa favorisce l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno a pH bassi?
A pH bassi, l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno diminuisce ulteriormente, favorendo il rilascio di ossigeno.
p.10
Struttura terziaria delle proteine
Cosa caratterizza l'anemia falciforme a livello della sequenza polipeptidica?
La sostituzione di un glutammato con la valina priva di cariche elettriche.
p.10
Struttura terziaria delle proteine
Qual è l'effetto della sostituzione di un amminoacido nella sequenza polipeptidica nell'anemia falciforme?
Produzione di eritrociti meno numerosi e più fragili, con forma a falce e tendenza ad aggregarsi.
p.10
Struttura terziaria delle proteine
Perché la malattia dell'anemia falciforme si manifesta?
Occorre che entrambi gli alleli siano mutati in omozigosi recessiva.
p.3
Struttura terziaria delle proteine
Cosa si forma grazie ai residui di alanina e glicina alternati nella fibroina della seta?
Una struttura terziaria caratterizzata da foglietti beta sovrapposti e compatti.
p.10
Metodi di separazione delle proteine
Cosa permette di ottenere la separazione delle proteine in una forma pura?
Lo studio delle proprietà strutturali e funzionali delle proteine.
p.1
Interazioni nella stabilizzazione della struttura terziaria
Cosa controbilancia fortemente la perdita di entropia dovuta al ripiegamento delle proteine?
Le interazioni idrofobiche e i legami ad idrogeno cooperativi controbilanciano fortemente la perdita di entropia.
p.8
Emoglobina e affinità per l'ossigeno
Qual è il cambiamento conformazionale dell'emoglobina dallo stato R allo stato T?
Il cambiamento conformazionale dell'emoglobina dallo stato R allo stato T è legato alla sua affinità per l'ossigeno.
p.8
Emoglobina e affinità per l'ossigeno
Come è noto l'effetto della concentrazione di anidride e di protoni sull'affinità per l'ossigeno?
L'effetto della concentrazione di anidride e di protoni sull'affinità per l'ossigeno è noto come effetto Bohr.
p.5
Interazioni nella stabilizzazione della struttura terziaria
Quali regole possiamo identificare riguardo alle interazioni idrofobiche nelle proteine?
Le interazioni idrofobiche danno stabilità alle proteine e necessitano di almeno due elementi di struttura secondaria.
p.6
Struttura terziaria delle proteine
Cosa sono le superfamiglie proteiche?
Sono gruppi di proteine che condividono strutture identificabili di base, come i gruppi di tutti 𝛼, quelli di tutti 𝛽, quelli alternati (𝛼/𝛽) e quelli con entrambi ma distanziati (𝛼 + 𝛽).
p.9
Emoglobina e affinità per l'ossigeno
Come influenzano i protoni la forma dell'emoglobina?
I protoni legati alle catene laterali di alcuni amminoacidi favoriscono la forma T.
p.12
Metodi di separazione delle proteine
Cosa si valuta per eseguire un'analisi quantitativa di proteine enzimatiche?
Il loro effetto catalitico, ossia quanto prodotto viene convertito a partire dal reagente, la velocità di conversione dell'enzima.
Qual è la somiglianza della subunità beta con la mioglobina?
La subunità beta è molto simile alla mioglobina.
p.1
Interazioni nella stabilizzazione della struttura terziaria
Quali sono le interazioni più rilevanti nella stabilizzazione della struttura terziaria delle proteine?
Interazioni idrofobiche e legami ad idrogeno cooperativi.
p.7
Struttura terziaria delle proteine
Cosa lega l'ossigeno nella tasca idrofobica delle subunità dell'emoglobina?
Si lega al ferro del gruppo eme.
p.8
Emoglobina e affinità per l'ossigeno
Cosa succede alla conformazione dell'emoglobina quando la pressione parziale di ossigeno è alta?
Quando la pressione parziale di ossigeno è alta, l'emoglobina cambia conformazione da T a R, con maggiore affinità per l'ossigeno.
p.5
Metodi di separazione delle proteine
Quali tecniche hanno fornito informazioni sulla struttura della miosina?
Cristallografia e risonanza magnetica nucleare.
Come è costituita la base di protoporfirina che lega il ferro centrale nella miosina?
È formata da 4 anelli imidazolici che legano con 4 legami di coordinazione un ferro centrale.
Perché il gruppo eme deve essere mantenuto lontano dall'acqua?
Per evitare l'ossidazione del ferro centrale dalla forma Fe3+.
p.9
Emoglobina e affinità per l'ossigeno
Dove si lega il 2,3-bifosfoglicerato nello stato T dell'emoglobina?
Nelle cavità delle subunità beta.
p.9
Emoglobina e affinità per l'ossigeno
Perché l'emoglobina ha un'affinità superiore per il CO rispetto all'ossigeno?
Nonostante la mancata interazione ad idrogeno, il CO si lega saldamente all'emoglobina.
p.2
Interazioni nella stabilizzazione della struttura terziaria
Come sono stabilizzati i legami tra diversi coiled coils nelle cheratine?
Sono stabilizzati da ponti disolfuro formati dalla cisteina.
p.8
Emoglobina e affinità per l'ossigeno
Come influenzano la pressione parziale, il pH e l'ossigeno la conformazione dell'emoglobina?
La conformazione dell'emoglobina è influenzata sia dalla pressione parziale, che dal pH, che dall'ossigeno che si è già legato.
p.5
Struttura terziaria delle proteine
Cosa possiamo dedurre dalla struttura terziaria delle proteine globulari?
Possiamo osservare diverse composizioni, con zone idrofobiche all’interno e idrofile sulla superficie.
p.3
Collageno e sua struttura
Cosa causa il progressivo decadimento della cartilagine nel corpo?
L'impossibilità di idrossilare i residui amminoacidici del collagene.
p.6
Interazioni nella stabilizzazione della struttura terziaria
Quali interazioni ioniche si stabiliscono tra le subunità dell'emoglobina?
Interazioni tra gli amminoacidi terminali delle quattro catene, tra i gruppi COO- e NH3+ terminali delle catene alfa, e tra arginina e aspartato nelle stesse, ma anche tra COO- e lisina tra le subunità beta e quelle alfa.
p.1
Interazioni nella stabilizzazione della struttura terziaria
Quali sono le principali interazioni coinvolte nella stabilizzazione della struttura terziaria delle proteine?
Forze di Van der Vaals, legami ad idrogeno, interazioni idrofobiche, ioniche e talvolta ponti disolfuro.
p.9
Struttura terziaria delle proteine
Cosa si intende per enzima o proteina allosterica?
Una molecola in cui il legame di un ligando in un sito modifica le proprietà di un altro sito della molecola.
p.1
Interazioni nella stabilizzazione della struttura terziaria
Quali sono i principali tipi di legami che intervengono nella stabilizzazione della struttura terziaria delle proteine?
Legami ad idrogeno, interazioni idrofobiche, forze di Van der Waals e interazioni ioniche.
p.7
Emoglobina e affinità per l'ossigeno
Qual è la funzione della mioglobina?
Trattenere l'ossigeno nei muscoli come riserva.
p.8
Emoglobina e affinità per l'ossigeno
Cosa causa il rilascio di ossigeno nei tessuti?
Il rilascio di ossigeno nei tessuti è causato dalla diminuzione dell'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno.
p.1
𝛼-cheratina e coiled coils
Qual è la struttura di base dell'𝛼-cheratina?
<p>Una catena polipeptidica avvolta ad alfa-elica destrorsa, che forma un coiled coil, un superavvolgimento sinistrorso con un'altra catena dello stesso tipo, orientate nella stessa direzione (parallele).</p>
p.1
Struttura terziaria delle proteine
Cosa favorisce la forma disordinata di una proteina?
La forma disordinata di una proteina è entropicamente favorita.
