Biokimia Enzim

Reaksi berlangsung pada keadaan yang sesuai untuk makhluk hidup.

Kofaktor anorganik berupa ion/logam.

Km adalah konsentrasi substrat pada saat laju reaksi mencapai setengah dari Vmax.

Mentransfer gugus fungsional antara donor dan akseptor.

Substrat yang sesuai terikat membentuk kompleks enzim-substrat.

Katalis kembali ke bentuk awalnya.

Katalisator.

Menambahkan atau menghilangkan elemen air, amonia, atau karbon dioksida.

Laju reaksi dapat dikendalikan sesuai kebutuhan.

Mencerminkan afinitas tinggi enzim terhadap substrat.

Harga K M adalah spesifik untuk tiap enzim.

Berwujud protein dan sebagian kecil berupa RNA (ribozim).

Hipotesis ini menjelaskan spesifisitas enzim.

Karena reaksi spesifik tanpa produk sampingan.

Senyawa yang ikut dalam reaksi kimia dan meningkatkan laju reaksi tanpa dikonsumsi.

Substrat memiliki struktur yang tepat komplementer dengan active site enzim, seperti anak kunci dengan kuncinya.

Mengkatalisis reaksi oksidasi - reduksi.

Mekanisme di mana substrat cocok dengan enzim seperti kunci yang cocok dengan gembok.

Bagian enzim yang berbentuk celah tiga dimensi tempat substrat terikat.

Laju reaksi tidak meningkat meskipun kadar substrat terus ditambah.

Reaksi alternatif dengan keadaan transisi yang memiliki energi lebih rendah.

Kofaktor.

Karena menyebabkan energi aktivasi yang diperlukan menjadi lebih kecil.

Tidak, pengikatan substrat dan inhibitor tidak saling menghalangi.

Enzim dapat denaturasi dan kehilangan aktivitasnya.

Senyawa organik non-protein yang terikat pada enzim melalui ikatan lemah, contohnya NAD+.

Mengkoksidasi alkohol ke aldehid.

Hipotesis yang menyatakan bahwa active site tidak komplementer dengan substrat sebelum berikatan.

Proses di mana enzim mempercepat reaksi kimia dalam tubuh.

Bukan pada active site.

Berapa banyak kompleks ES yang terbentuk.

Spesifisitas enzim tertentu yang agak longgar terhadap beberapa substrat sejenis.

Substrat diubah menjadi produk melalui kompleks enzim-substrat.

Daya katalis enzim sangat tinggi.

Harga Vmax menggambarkan laju reaksi maksimum yang dapat dikatalisis oleh enzim tertentu.

Studi tentang laju reaksi yang dikatalisis oleh enzim dan faktor-faktor yang mempengaruhinya.

Vmax adalah laju maksimum reaksi yang dapat dicapai oleh enzim.

Lock and key beranggapan bahwa enzim dan substrat memiliki bentuk yang cocok, sedangkan induced fit melibatkan perubahan bentuk enzim.

Mekanisme lock and key dan mekanisme induced fit.

Melalui ikatan non-kovalen yang relatif lemah.

pH dapat mempengaruhi ikatan antarmolekul enzim dengan substrat.

Suhu, pH, kadar enzim, dan kadar substrat.

Setiap enzim memiliki pH optimal; pH yang tidak sesuai dapat menurunkan aktivitas enzim.

Hidrolase memecah ikatan kimia dengan menambahkan air.

Mempercepat reaksi biokimia.

Koenzim adalah turunan vitamin yang berfungsi sebagai kofaktor dalam reaksi biokimia.

Struktur inhibitor non-kompetitif berbeda dengan struktur substrat.

Tidak, tidak semua koenzim adalah derivate vitamin.

Ion atau logam yang diperlukan oleh enzim.

Enzim bersifat spesifik terhadap substrat atau jenis reaksi kimia.

Kurva yang menggambarkan perubahan energi selama reaksi kimia.

Jumlah kompleks ES; semakin banyak kompleks ES, semakin tinggi laju reaksi.

Enzim dapat denaturasi dan kehilangan aktivitasnya.

Substrat harus terikat pada active site.

Enzim yang memfosforilasi atau mengkatalisis transfer gugus fosfat dari ATP ke akseptor grup amino atau nukleosida trifosfat lainnya.

Katalis menurunkan energi aktivasi, sehingga mempercepat reaksi.

Mengatur jumlah enzim yang bertambah agar proses berlangsung lebih lama.

Proses yang mengatur pengurangan jumlah enzim.

Enzim hanya dapat bekerja pada rentang pH yang sempit.

Kadar substrat yang lebih tinggi dapat meningkatkan laju reaksi, tetapi hanya sampai enzim jenuh.

Daya ikat enzim terhadap substrat untuk membentuk kompleks ES.

Derivate vitamin adalah senyawa yang berasal dari vitamin dan berfungsi dalam proses biokimia.

Penghambatan tidak permanen di mana enzim dapat diperoleh kembali dalam keadaan utuh.

Pernyataan yang dapat diuji dan dijadikan dasar untuk penelitian.

Katalis umum dan protein.

Tidak dapat menjelaskan beberapa aspek mekanisme kerja enzim, seperti keadaan transisi.

Bagian active site-nya.

Peningkatan kadar enzim akan berbanding lurus dengan peningkatan laju reaksi enzimatik.

Makromolekul berupa rantai polipeptida yang terbentuk dari satuan-satuan asam amino dan diikat oleh ikatan peptida.

Laju reaksi akan meningkat hingga mencapai titik jenuh.

Titik di mana semua situs aktif enzim terisi oleh substrat, sehingga laju reaksi tidak dapat meningkat lebih lanjut.

Proses yang berhubungan dengan pembentukan enzim.

pH optimum adalah pH tertentu di mana aktivitas enzim tertinggi.

Konversi 2-fosfoglikerat menjadi 3-fosfoglikerat.

Isomerase mengubah struktur molekul tanpa mengubah jumlah atom.

Enzim mengalami kejenuhan.

Mekanisme di mana struktur active site bersifat kaku dan tidak dapat berubah bentuk.

Laju reaksi kimia akan bertambah cepat (hukum mass action).

Active site akan sedikit berubah bentuk sehingga menjadi tepat komplementer dengan substrat.

Meningkatkan laju reaksi enzimatik secara hiperbolik.

Inhibitor kompetetif, inhibitor nonkompetitif, dan inhibitor unkompetitif.

Membentuk kompleks enzim-substrat (ES) sebelum terjadi katalisis.

Laju reaksi tertinggi yang tidak bertambah lagi walau kadar substrat diperbesar.

Interaksi antara enzim dan substrat yang membentuk produk.

Titik transisi atau keadaan peralihan dari reaktan ke produk.

2 elektron dan 2 hidrogen dari alkohol.

Mengkatalisis pemindahan gugus fungsional dari suatu senyawa ke senyawa lain.

Tidak akan menimbulkan kejenuhan dari substrat terhadap enzim.

Beberapa enzim memerlukan kofaktor atau koenzim untuk berfungsi dengan baik.

Terlibat dalam reaksi sintetik di mana dua molekul digabungkan dengan menggunakan ikatan fosfat energi tinggi dari ATP.

Subkelas utama enzim meliputi oksidoreduktase, transferase, hidrolase, lyase, isomerase, dan ligase.

Umumnya berkisar di antara pH habitat alaminya.

Kondisi di mana semua situs aktif enzim terikat oleh substrat.

C – O, C – N, O – P, dan C – S.

Mencerminkan afinitas rendah enzim terhadap substrat.

Terjadi proses katalis yang membentuk kompleks enzim-produk.

Enzim A dapat bekerja pada kadar substrat C yang rendah, menunjukkan afinitas tinggi terhadap substrat.

Penambahan substrat lebih lanjut tidak lagi meningkatkan laju reaksi.

Enzim merupakan katalis spesifik yang hanya bekerja pada substrat atau jenis reaksi kimia tertentu.

Enzim mengalami perubahan konformasi untuk meningkatkan afinitas terhadap substrat.

Energi potensial berubah seiring dengan kemajuan reaksi.

Karena meningkatkan efisiensi dan spesifisitas reaksi enzim.

Kerja enzim sebagai katalisator suatu reaksi.

Melakukan pengujian untuk melihat mana yang dapat diterima atau ditolak.

Sekitar 37 derajat Celsius, tetapi dapat bervariasi tergantung jenis enzim.

Ke NAD+.

Peningkatan kadar enzim berbanding lurus dengan laju reaksi enzimatik, bukan berbanding hiperbolik.

Isomerase yang mengkatalisasi inversi pada atom karbon asimetris.

pH mempengaruhi muatan ion pada enzim dan substrat, yang penting untuk interaksi mereka.

Piruvat karboksilase.

Enzim adalah suatu katalisator biologis yang berfungsi untuk mempercepat reaksi biokimia pada organisme hidup.

Enzim yang dapat dianggap sebagai kelas khusus dari transferase di mana kelompok donor dipindahkan ke air.

Secara lemah (non-kovalen).

Pemutusan ikatan peptide.

Mekanisme di mana enzim berubah bentuk untuk lebih cocok dengan substrat saat substrat berikatan.

Berbagai pengaruh fisika dan kimia.

Mekanisme kerja enzim dengan mempengaruhi keadaan transisi.

Terjadi denaturasi protein.

Mentransfer gugus amino dari satu asam amino ke akseptor alfa-keto acid, menghasilkan asam amino baru dan asam keto baru.

Aktivitas enzim cenderung menurun pada suhu rendah.

Kadar substrat umumnya lebih besar daripada kadar enzim.

Struktur tersebut dapat rusak.

Hidrolisis ikatan kimia dengan melibatkan molekul H2O.

Termasuk interkonversi cis-trans dan aldose-ketose.

Aktivitas enzim dapat menurun secara signifikan.

Transfer dapat langsung tetapi bisa melibatkan enzim terfosforilasi sebagai perantara.

Transferase berfungsi untuk memindahkan kelompok fungsional dari satu molekul ke molekul lain.

Aktivitas enzim cenderung meningkat hingga mencapai suhu optimum.

Membentuk holoenzim.

Suhu reaksi yang diperlukan menjadi lebih rendah.

NAD+ oxidoreductase (alcohol dehydrogenase).

Untuk menentukan mana yang lebih mendukung data yang diperoleh dari penelitian.

Enzim.

Karena suhu mempengaruhi kecepatan reaksi dan struktur enzim.

pH yang ekstrem dapat denaturasi enzim, mengubah bentuk dan fungsi aktifnya.

Mengkatalisis penggabungan dua molekul melalui ikatan kimia.

Dengan tidak menambah jumlah enzim, sehingga proses berlangsung lebih cepat.

Kadar enzim yang lebih tinggi dapat meningkatkan laju reaksi, hingga titik jenuh.

Ligase menggabungkan dua molekul dengan membentuk ikatan baru.

Enzim berfungsi sebagai katalisator yang menurunkan energi aktivasi reaksi.

Tidak, koenzim bukanlah kofaktor anorganik.

Penghambatan yang terjadi secara permanen dan biasanya disertai kerusakan permanen struktur protein.

Menghilangkan elemen CO2 dari asam keto atau asam amino.

Enzim adalah katalisator biologis yang spesifik untuk reaksi tertentu, sedangkan katalisator umum dapat digunakan dalam berbagai reaksi kimia.

Enzim berujud protein (sebagian kecil RNA tidak dibicarakan di sini).

Ya, daya katalis enzim dapat dikendalikan.

Karena memastikan spesifisitas reaksi biokimia yang efisien.

K+, Fe2+, Cu2+, Zn2+, Mg2+, Mn2+, Ca2+.

Energi minimum yang diperlukan untuk memulai reaksi.

Faktor seperti pH, suhu, dan konsentrasi substrat dapat mempengaruhi aktivitas enzim.

Model yang menggambarkan hubungan antara laju reaksi enzim dan konsentrasi substrat.

Kelas enzim adalah pengelompokan enzim berdasarkan jenis reaksi yang mereka katalisis.

Pembentukan aminoacyl tRNAs, acyl koenzim A, dan glutamin serta penambahan CO2 ke piruvat.

Asam alfa keto empat karbon (C4).

Enzim B baru dapat bekerja pada kadar substrat C yang lebih tinggi.

Hipotesis nol menyatakan tidak ada efek, sedangkan hipotesis alternatif menyatakan ada efek.

H+, alumina, zeolite, berbagai macam logam (Pt, Au, Rh, Ni, dsb).

Enzim memiliki situs aktif yang spesifik untuk substrat tertentu.

Senyawa organik yang terhubung melalui ikatan kuat (ikatan kovalen) dengan enzim, contohnya Koenzin-A.

Karena semua molekul enzim telah berikatan dengan substrat (jenuh).

Faktor seperti suhu, pH, dan konsentrasi substrat.

Mengubah fumarat menjadi malat.

Lock and key mengharuskan substrat cocok sempurna, sedangkan induced fit memungkinkan perubahan bentuk enzim.

pH adalah ukuran keasaman atau kebasaan suatu larutan yang mempengaruhi aktivitas enzim.

Mengkatalisis perubahan isomer senyawa menjadi isomer lainnya.

Enzim yang melibatkan transfer intramolekuler dari suatu kelompok seperti fosforil.

Oksidoreduktase berfungsi dalam reaksi redoks, yaitu transfer elektron.

Sekresi enzim dalam bentuk proenzim atau zymogen yang tidak aktif.

Aktivitas enzim biasanya meningkat hingga mencapai suhu optimum.

Biasanya sekitar 37 derajat Celsius.

Menghilangkan H2O dalam reaksi dehidrasi.

Enzim mempercepat reaksi dengan menurunkan energi aktivasi yang diperlukan.

Dipengaruhi oleh faktor-faktor tertentu.

Sebagian enzim berujud protein tersier dan sebagian lagi berujud protein kuartener.

Kelompok enzim yang sangat heterogen yang mengkatalisasi isomerisasi dari beberapa jenis.

Sebagian besar enzim memiliki pH optimal antara 6 hingga 8.

Synthetase.

Pengaturan efisiensi enzim melalui inhibitor atau aktivator.

Lyase adalah enzim yang memecah ikatan kimia tanpa menggunakan air.

Mengkatalisis reaksi oksidasi - reduksi.

Konsentrasi substrat, suhu, pH, dan keberadaan inhibitor atau aktivator.

Spesifisitas enzim adalah kemampuan enzim untuk hanya mengikat substrat tertentu dan mempercepat reaksi spesifik.

Glukokinase.

Mengkatalisis pemutusan ikatan kimia tanpa melibatkan molekul air.

Perubahan pH dapat mengubah ikatan intramolekul enzim, yang menyebabkan perubahan struktur 3 dimensi active site.

Suhu yang terlalu tinggi atau rendah dapat mengurangi aktivitas enzim.

Pengaturan efisiensi enzim melalui reaksi kimia seperti fosforilasi dan defosforilasi.