p.1
Diferencias entre enzimas y catalizadores químicos
¿Qué son las enzimas?
Catalizadores biológicos.
p.13
Características de las enzimas
¿Qué hacen las enzimas?
Catalizan la interconversión de isómeros ópticos, geométricos y estructurales.
p.13
Clasificación enzimática y sus funciones
¿Qué tipos de enzimas suelen ser las que catalizan la interconversión de isómeros?
Fumarasas, isomerasas, mutasas y epimerasas.
p.9
Clasificación enzimática y sus funciones
¿Cómo actúa el ATP en la reacción catalizada por la hexocinasa?
Funciona como co-sustrato porque dona un grupo que queda en el producto principal de la reacción.
p.12
Clasificación enzimática y sus funciones
¿Qué son los isómeros estructurales?
Son aquellos con la misma fórmula molecular, pero diferente estructura.
p.12
Clasificación enzimática y sus funciones
¿Qué son los isómeros ópticos?
Son aquellos que difieren en la configuración de un solo átomo de carbono.
p.17
Clasificación enzimática y sus funciones
¿Cuántos tipos de enzimas se mencionan?
Dos tipos: liasa y oxidorreductasa.
p.7
Clasificación enzimática y sus funciones
¿Cuáles son las 6 clases de reacciones que existen en la naturaleza?
1. Oxidorreducción. 2. Transferencia. 3. Hidroxilación. 4. Adición-eliminación. 5. Isomerización.
p.17
Clasificación enzimática y sus funciones
¿Qué es una liasa?
Una enzima que cataliza la ruptura de enlaces químicos sin la adición de agua.
p.14
Características de las enzimas
¿Qué tipo de reacción cataliza la piruvato carboxilasa?
Una reacción de carboxilación, dependiente de biotina.
p.16
Clasificación enzimática y sus funciones
¿Qué hace una transferasa?
Transfiere grupos funcionales de una molécula a otra.
p.7
Factores que afectan la actividad enzimática
¿Qué sucede con la velocidad de la reacción si la concentración de sustrato aumenta?
La velocidad de la reacción también aumenta hasta un cierto punto.
p.3
Mecanismo termodinámico de las reacciones enzimáticas
¿Qué indica una reacción espontánea en términos de energía?
Ocurre liberación de energía.
p.9
Clasificación enzimática y sus funciones
¿Qué hacen las transferasas?
Catalizan la transferencia de átomos o grupos de átomos desde un donador hasta un aceptor apropiado.
p.10
Características de las enzimas
¿Qué hacen las hidrolasas?
Catalizan el rompimiento de diferentes tipos de enlaces químicos mediante 1 molécula de H2O.
p.10
Mecanismo termodinámico de las reacciones enzimáticas
¿Cómo actúa el agua en la reacción catalizada por la fosfatasa?
El agua cataliza el rompimiento del enlace O-P, formando OH- que se une al fosforilo.
p.4
Mecanismo termodinámico de las reacciones enzimáticas
¿Por qué es importante la baja constante dieléctrica en el sitio catalítico?
Permite una mayor interacción entre el sustrato y el sitio catalítico.
p.4
Mecanismo termodinámico de las reacciones enzimáticas
¿Qué ocurre después de que el sustrato induce cambios conformacionales?
El sustrato puede ser convertido en producto.
p.2
Mecanismo termodinámico de las reacciones enzimáticas
¿Cuál es un ejemplo de Kcat en una enzima?
La anhidrasa carbónica tiene un Kcat de 400,000-600,000 s-1.
p.16
Clasificación enzimática y sus funciones
¿Cuál es la función de una ligasa?
Cataliza la unión de dos moléculas, formando un enlace covalente.
p.14
Características de las enzimas
¿Qué hacen las ligasas?
Catalizan la formación de nuevos enlaces químicos utilizando un compuesto de elevado potencial de transferencia, como el ATP.
p.1
Diferencias entre enzimas y catalizadores químicos
¿Qué efecto tienen las enzimas sobre la energía de activación (Ea)?
Disminuyen la energía de activación requerida.
p.6
Efectos de la temperatura y pH en la actividad enzimática
¿Qué sucede con la enzima a temperaturas superiores a 40°C?
La enzima se desnaturaliza.
p.6
Efectos de la temperatura y pH en la actividad enzimática
¿Qué ocurre con la enzima si hay cambios drásticos en el pH?
Se rompen los enlaces que mantienen su estructura.
p.11
Características de las enzimas
¿Qué reacción cataliza la enzima liasa de izquierda a derecha?
Una reacción de deshidratación (eliminación).
p.2
Mecanismo termodinámico de las reacciones enzimáticas
¿Qué es el Kcat?
Es el número de recambio, definido como la cantidad máxima de conversiones que sufren moléculas de sustrato en un segundo por molécula de enzima.
p.5
Mecanismo termodinámico de las reacciones enzimáticas
¿Cuáles son las dos etapas del proceso de catálisis?
1. Interacción de sustrato con el sitio catalítico. 2. El sustrato obliga al sitio catalítico a 'arroparlo' para convertirse en producto.
p.3
Mecanismo termodinámico de las reacciones enzimáticas
¿Cómo se compara la energía interna relativa de los productos y los reactivos en una reacción espontánea?
La energía interna relativa de los productos es menor que la de los reactivos.
p.10
Características de las enzimas
¿Qué tipo de enlaces rompen las hidrolasas?
Ésteres, éteres, enlaces peptídicos y enlaces glicosídicos.
p.10
Mecanismo termodinámico de las reacciones enzimáticas
¿Qué se forma al unirse OH- al fosforilo?
Se forma el fosfato inorgánico (Pi).
p.19
Características de las enzimas
¿Alteran las enzimas el valor de la energía libre real de las reacciones?
No, no alteran el valor de ΔG real.
p.4
Importancia de la especificidad del sitio catalítico
¿Qué enzima es un ejemplo de especificidad absoluta?
La enzima piruvato deshidrogenasa, que solo reconoce al piruvato.
p.2
Afinidad del sustrato y las interacciones enzimáticas
¿Qué determina la afinidad de una enzima por un sustrato?
Las interacciones entre ellos (van der Waals, puentes de hidrógeno, etc.) y los aminoácidos de la enzima y el sustrato.
p.15
Clasificación enzimática y sus funciones
¿Qué es una hidrolasa?
Es un tipo de enzima que cataliza la ruptura de enlaces químicos mediante la adición de agua.
p.17
Clasificación enzimática y sus funciones
¿Qué función tienen las oxidorreductasas?
Catalizan reacciones de oxidación-reducción, transfiriendo electrones entre moléculas.
p.1
Diferencias entre enzimas y catalizadores químicos
¿Cómo afecta la presencia de enzimas a la velocidad de las reacciones?
La velocidad de las reacciones es más elevada.
p.13
Características de las enzimas
¿Cuál es un ejemplo de una enzima que cataliza la interconversión de isómeros?
La enzima glucosa-6-P-isomerasa.
p.9
Clasificación enzimática y sus funciones
¿Qué grupos pueden transferir las transferasas?
Grupos glucosilo, metilo y fosforilo.
p.6
Características de las enzimas
¿Por qué no se utiliza el modelo de 'llave y cerradura' en la actualidad?
Porque no es relevante según el profesor.
p.8
Características de las enzimas
¿Cuál es un ejemplo de una enzima oxidorreductasa?
La lactato deshidrogenasa, que transforma piruvato en lactato.
p.4
Características de las enzimas
¿Qué constituye la enzima?
Está constituida por unos pocos residuos de aminoácidos.
p.11
Características de las enzimas
¿Qué enlaces covalentes pueden dividir las liasas?
C-C, C-O, C-N y otros enlaces covalentes.
p.2
Características de las enzimas
¿Qué tipo de proteínas son las enzimas?
Son proteínas simples o heteroproteínas.
p.16
Características de las enzimas
¿Qué son las enzimas?
Son proteínas que actúan como catalizadores biológicos en las reacciones químicas.
p.18
Características de las enzimas
¿Cuál es la triada catalítica en las enzimas?
1 residuo de Glu y 2 residuos de His.
p.14
Características de las enzimas
¿Qué compuestos suelen estar involucrados en las reacciones de las ligasas?
Sintetasas y carboxilasas.
p.13
Características de las enzimas
¿Qué determina la reacción que realiza la glucosa-6-P-isomerasa?
Depende de lo que la célula necesite.
p.12
Clasificación enzimática y sus funciones
¿Cuáles son los tipos de isómeros geométricos?
Los isómeros cis y trans.
p.14
Características de las enzimas
¿Cuál es un ejemplo de una ligasa?
La enzima piruvato carboxilasa.
p.5
Mecanismo termodinámico de las reacciones enzimáticas
¿Qué debe estar abierto para que ocurra la interacción del sustrato?
El sitio catalítico debe estar abierto y tener comunicación con el medio circundante.
p.13
Características de las enzimas
¿Qué convierte la glucosa-6-P-isomerasa?
Convierte la glucosa (aldosa) en una cetosa y viceversa.
p.3
Características de las enzimas
¿Cuál es la función del sitio catalítico en relación con el medio acuoso?
Aislar la catálisis del medio acuoso que rodea la proteína.
p.8
Clasificación enzimática y sus funciones
¿Qué indican el segundo y tercer número en el código EC de las enzimas?
El segundo indica donadores y el tercero indica aceptores.
p.8
Clasificación enzimática y sus funciones
¿Qué tipos de enzimas suelen ser oxidorreductasas?
Oxidasas, deshidrogenasas y reductasas.
p.19
Modelo de ajuste inducido de Koshland
¿Cuál es la característica del modelo de ajuste inducido?
Es versátil y flexible, se acopla a la forma del sustrato.
p.4
Modelo de ajuste inducido de Koshland
¿Qué induce el sustrato en el modelo de ajuste inducido?
Cambios conformacionales que alinean apropiadamente los residuos del sitio catalítico.
p.7
Factores que afectan la actividad enzimática
¿Qué ocurre cuando se alcanza un punto en el que el aumento de concentración de sustrato no afecta la velocidad de la reacción?
La velocidad de la reacción se estabiliza y no aumenta más.
p.5
Mecanismo termodinámico de las reacciones enzimáticas
¿Qué sucede con el sustrato en la segunda etapa de la catálisis?
El sustrato obliga al sitio catalítico a 'arroparlo' para ser convertido en producto.
p.3
Características de las enzimas
¿Qué es el sitio catalítico?
Es donde ocurre la catálisis enzimática, una cavidad o hendidura en la proteína.
p.9
Clasificación enzimática y sus funciones
¿Qué cataliza la hexocinasa?
La transferencia de un grupo fosforilo del ATP al oxígeno de la glucosa.
p.6
Efectos de la temperatura y pH en la actividad enzimática
¿Por qué se desnaturaliza la enzima a altas temperaturas?
Porque se rompen los puentes de hidrógeno que estabilizan la enzima.
p.6
Efectos de la temperatura y pH en la actividad enzimática
¿El pH óptimo de una enzima es constante?
No, depende del lugar donde se encuentra la enzima.
p.11
Clasificación enzimática y sus funciones
¿Qué tipo de enzimas suelen ser las liasas?
Sintasas, hidratasas, deshidratadas y descarboxilasas.
p.8
Clasificación enzimática y sus funciones
¿Qué indica el primer número en el código EC de las enzimas?
Indica la clase principal de enzimas.
p.8
Características de las enzimas
¿Qué catalizan las oxidorreductasas?
Catalizan la transferencia de equivalentes reductores desde un donador hasta un aceptor.
p.19
Características de las enzimas
¿Qué efecto tienen las enzimas sobre la energía de activación?
Disminuyen la energía de activación.
p.11
Características de las enzimas
¿Qué tipo de reacciones catalizan las liasas?
Reacciones de adición-eliminación.
p.11
Características de las enzimas
¿Cuántos productos genera típicamente una reacción catalizada por una liasa?
Dos productos (A → B + C).
p.2
Importancia de la especificidad del sitio catalítico
¿Qué implica la elevada especificidad de las enzimas?
Que catalizan reacciones con un sustrato y producto específicos, sin generar productos secundarios.
p.1
Importancia de la especificidad del sitio catalítico
¿Qué se entiende por especificidad de reacción en enzimas?
Las enzimas solo reconocen UN sustrato.
p.8
Clasificación enzimática y sus funciones
¿Cómo es el código numérico de las enzimas?
Está precedido por EC y consta de cuatro números que indican la clase principal, donadores, aceptores y el nombre sistemático.
p.9
Clasificación enzimática y sus funciones
¿Qué se forma cuando la hexocinasa cataliza la reacción?
Se crea el grupo fosfato y el ATP se convierte en ADP.
p.10
Clasificación enzimática y sus funciones
¿Qué tipos de enzimas son ejemplos de hidrolasas?
Lipasas, amilasas, fosfatasas, esterasa y peptidasas.
p.4
Afinidad del sustrato y las interacciones enzimáticas
¿Cómo se une el sustrato al sitio catalítico?
Mediante interacciones de todo tipo.
p.2
Características de las enzimas
¿Qué son las enzimas compuestas?
Son heteroproteínas que requieren cofactores.
p.6
Factores que afectan la actividad enzimática
¿Cómo afecta la concentración de la enzima a la velocidad de la reacción?
Si la concentración de la enzima aumenta, la velocidad de la reacción también aumenta.
p.4
Importancia de la especificidad del sitio catalítico
¿Qué es la especificidad absoluta en las enzimas?
Se da cuando la enzima transforma una sola molécula de sustrato.
p.11
Características de las enzimas
¿Qué reacción cataliza la enzima liasa de derecha a izquierda?
Una reacción de hidratación (adición).
p.2
Mecanismo termodinámico de las reacciones enzimáticas
¿Qué significa Vmax?
Es la velocidad máxima de una reacción enzimática.
p.19
Modelo de ajuste inducido de Koshland
¿Qué modelo enzimático es considerado rígido?
El modelo de llave-cerradura.
p.4
Modelo de ajuste inducido de Koshland
¿Cuál es el modelo que explica la especificidad del sitio catalítico?
El modelo de ajuste inducido de Koshland.
p.2
Características de las enzimas
¿Qué son las enzimas simples?
Enzimas formadas solo por α-aminoácidos.
