¿Qué función tienen las cinasas?
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Fosforilan.
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¿Qué función tienen las cinasas?
Fosforilan.
¿Qué son las enzimas?
Catalizadores biológicos.
¿Qué hacen las enzimas?
Catalizan la interconversión de isómeros ópticos, geométricos y estructurales.
¿Qué tipos de enzimas suelen ser las que catalizan la interconversión de isómeros?
Fumarasas, isomerasas, mutasas y epimerasas.
¿Cómo actúa el ATP en la reacción catalizada por la hexocinasa?
Funciona como co-sustrato porque dona un grupo que queda en el producto principal de la reacción.
¿Qué son los isómeros estructurales?
Son aquellos con la misma fórmula molecular, pero diferente estructura.
¿Qué son los isómeros ópticos?
Son aquellos que difieren en la configuración de un solo átomo de carbono.
¿Cuántos tipos de enzimas se mencionan?
Dos tipos: liasa y oxidorreductasa.
¿Cuáles son las 6 clases de reacciones que existen en la naturaleza?
¿Qué es una liasa?
Una enzima que cataliza la ruptura de enlaces químicos sin la adición de agua.
¿Qué tipo de reacción cataliza la piruvato carboxilasa?
Una reacción de carboxilación, dependiente de biotina.
¿Qué hace una transferasa?
Transfiere grupos funcionales de una molécula a otra.
¿Qué sucede con la velocidad de la reacción si la concentración de sustrato aumenta?
La velocidad de la reacción también aumenta hasta un cierto punto.
¿Qué indica una reacción espontánea en términos de energía?
Ocurre liberación de energía.
¿Qué hacen las transferasas?
Catalizan la transferencia de átomos o grupos de átomos desde un donador hasta un aceptor apropiado.
¿Qué hacen las hidrolasas?
Catalizan el rompimiento de diferentes tipos de enlaces químicos mediante 1 molécula de H2O.
¿Cómo actúa el agua en la reacción catalizada por la fosfatasa?
El agua cataliza el rompimiento del enlace O-P, formando OH- que se une al fosforilo.
¿Qué tipo de enzimas son todas las enzimas digestivas?
Hidrolasas.
¿Por qué es importante la baja constante dieléctrica en el sitio catalítico?
Permite una mayor interacción entre el sustrato y el sitio catalítico.
¿Qué ocurre después de que el sustrato induce cambios conformacionales?
El sustrato puede ser convertido en producto.
¿Cuál es un ejemplo de Kcat en una enzima?
La anhidrasa carbónica tiene un Kcat de 400,000-600,000 s-1.
¿Cuál es la función de una ligasa?
Cataliza la unión de dos moléculas, formando un enlace covalente.
¿Qué hacen las ligasas?
Catalizan la formación de nuevos enlaces químicos utilizando un compuesto de elevado potencial de transferencia, como el ATP.
¿Qué efecto tienen las enzimas sobre la energía de activación (Ea)?
Disminuyen la energía de activación requerida.
¿Cuál es el valor de ΔG en reacciones espontáneas?
ΔG siempre es negativa.
¿Cuál es un ejemplo de una transferasa?
La enzima hexocinasa.
¿Qué sucede con la enzima a temperaturas superiores a 40°C?
La enzima se desnaturaliza.
¿Qué ocurre con la enzima si hay cambios drásticos en el pH?
Se rompen los enlaces que mantienen su estructura.
¿Qué provoca la unión del sustrato en la enzima?
La salida de agua.
¿Qué reacción cataliza la enzima liasa de izquierda a derecha?
Una reacción de deshidratación (eliminación).
¿Qué es el Kcat?
Es el número de recambio, definido como la cantidad máxima de conversiones que sufren moléculas de sustrato en un segundo por molécula de enzima.
¿Qué función tienen las fosfatasas?
Desfosforilan.
¿Cuáles son las dos etapas del proceso de catálisis?
¿Cómo se compara la energía interna relativa de los productos y los reactivos en una reacción espontánea?
La energía interna relativa de los productos es menor que la de los reactivos.
¿Qué tipo de enlaces rompen las hidrolasas?
Ésteres, éteres, enlaces peptídicos y enlaces glicosídicos.
¿Qué se forma al unirse OH- al fosforilo?
Se forma el fosfato inorgánico (Pi).
¿Alteran las enzimas el valor de la energía libre real de las reacciones?
No, no alteran el valor de ΔG real.
¿Qué enzima es un ejemplo de especificidad absoluta?
La enzima piruvato deshidrogenasa, que solo reconoce al piruvato.
¿Qué determina la afinidad de una enzima por un sustrato?
Las interacciones entre ellos (van der Waals, puentes de hidrógeno, etc.) y los aminoácidos de la enzima y el sustrato.
¿Qué es una hidrolasa?
Es un tipo de enzima que cataliza la ruptura de enlaces químicos mediante la adición de agua.
¿Qué función tienen las oxidorreductasas?
Catalizan reacciones de oxidación-reducción, transfiriendo electrones entre moléculas.
¿Cómo afecta la presencia de enzimas a la velocidad de las reacciones?
La velocidad de las reacciones es más elevada.
¿Cuál es un ejemplo de una enzima que cataliza la interconversión de isómeros?
La enzima glucosa-6-P-isomerasa.
¿Qué grupos pueden transferir las transferasas?
Grupos glucosilo, metilo y fosforilo.
¿Por qué no se utiliza el modelo de 'llave y cerradura' en la actualidad?
Porque no es relevante según el profesor.
¿Cuál es un ejemplo de una enzima oxidorreductasa?
La lactato deshidrogenasa, que transforma piruvato en lactato.
¿Qué constituye la enzima?
Está constituida por unos pocos residuos de aminoácidos.
¿Qué enlaces covalentes pueden dividir las liasas?
C-C, C-O, C-N y otros enlaces covalentes.
¿Qué tipo de proteínas son las enzimas?
Son proteínas simples o heteroproteínas.
¿Qué son las enzimas?
Son proteínas que actúan como catalizadores biológicos en las reacciones químicas.
¿Cuál es la triada catalítica en las enzimas?
1 residuo de Glu y 2 residuos de His.
¿Qué compuestos suelen estar involucrados en las reacciones de las ligasas?
Sintetasas y carboxilasas.
¿Qué determina la reacción que realiza la glucosa-6-P-isomerasa?
Depende de lo que la célula necesite.
¿Cuál es un ejemplo de una enzima hidrolasa?
La fosfatasa.
¿Cuál es la temperatura óptima para la actividad enzimática?
37°C.
¿Cuáles son los tipos de isómeros geométricos?
Los isómeros cis y trans.
¿Cuál es un ejemplo de una ligasa?
La enzima piruvato carboxilasa.
¿Qué debe estar abierto para que ocurra la interacción del sustrato?
El sitio catalítico debe estar abierto y tener comunicación con el medio circundante.
¿Qué convierte la glucosa-6-P-isomerasa?
Convierte la glucosa (aldosa) en una cetosa y viceversa.
¿Cuál es la función del sitio catalítico en relación con el medio acuoso?
Aislar la catálisis del medio acuoso que rodea la proteína.
¿Qué indican el segundo y tercer número en el código EC de las enzimas?
El segundo indica donadores y el tercero indica aceptores.
¿Qué tipos de enzimas suelen ser oxidorreductasas?
Oxidasas, deshidrogenasas y reductasas.
¿Cuál es la característica del modelo de ajuste inducido?
Es versátil y flexible, se acopla a la forma del sustrato.
¿Qué induce el sustrato en el modelo de ajuste inducido?
Cambios conformacionales que alinean apropiadamente los residuos del sitio catalítico.
¿Qué ocurre cuando se alcanza un punto en el que el aumento de concentración de sustrato no afecta la velocidad de la reacción?
La velocidad de la reacción se estabiliza y no aumenta más.
¿Qué sucede con el sustrato en la segunda etapa de la catálisis?
El sustrato obliga al sitio catalítico a 'arroparlo' para ser convertido en producto.
¿Qué es el sitio catalítico?
Es donde ocurre la catálisis enzimática, una cavidad o hendidura en la proteína.
¿Qué cataliza la hexocinasa?
La transferencia de un grupo fosforilo del ATP al oxígeno de la glucosa.
¿Por qué se desnaturaliza la enzima a altas temperaturas?
Porque se rompen los puentes de hidrógeno que estabilizan la enzima.
¿El pH óptimo de una enzima es constante?
No, depende del lugar donde se encuentra la enzima.
¿Qué tipo de enzimas suelen ser las liasas?
Sintasas, hidratasas, deshidratadas y descarboxilasas.
¿Cómo son susceptibles las enzimas a la inhibición?
Por metabolitos.
¿Cómo son las condiciones de reacción con enzimas en comparación con catalizadores químicos?
Más moderadas.
¿Qué indica el primer número en el código EC de las enzimas?
Indica la clase principal de enzimas.
¿Qué catalizan las oxidorreductasas?
Catalizan la transferencia de equivalentes reductores desde un donador hasta un aceptor.
¿Qué efecto tienen las enzimas sobre la energía de activación?
Disminuyen la energía de activación.
¿Qué tipo de reacciones catalizan las liasas?
Reacciones de adición-eliminación.
¿Cuántos productos genera típicamente una reacción catalizada por una liasa?
Dos productos (A → B + C).
¿Qué implica la elevada especificidad de las enzimas?
Que catalizan reacciones con un sustrato y producto específicos, sin generar productos secundarios.
¿Qué se entiende por especificidad de reacción en enzimas?
Las enzimas solo reconocen UN sustrato.
¿Cómo es el código numérico de las enzimas?
Está precedido por EC y consta de cuatro números que indican la clase principal, donadores, aceptores y el nombre sistemático.
¿Qué se forma cuando la hexocinasa cataliza la reacción?
Se crea el grupo fosfato y el ATP se convierte en ADP.
¿Qué tipos de enzimas son ejemplos de hidrolasas?
Lipasas, amilasas, fosfatasas, esterasa y peptidasas.
¿Cómo se une el sustrato al sitio catalítico?
Mediante interacciones de todo tipo.
¿Qué tipo de enlace aparece en el producto tras la acción de la enzima enolasa?
Un doble enlace.
¿Qué son las enzimas compuestas?
Son heteroproteínas que requieren cofactores.
¿Cómo afecta la concentración de la enzima a la velocidad de la reacción?
Si la concentración de la enzima aumenta, la velocidad de la reacción también aumenta.
¿Qué es la especificidad absoluta en las enzimas?
Se da cuando la enzima transforma una sola molécula de sustrato.
¿Qué reacción cataliza la enzima liasa de derecha a izquierda?
Una reacción de hidratación (adición).
¿Qué significa Vmax?
Es la velocidad máxima de una reacción enzimática.
¿Qué modelo enzimático es considerado rígido?
El modelo de llave-cerradura.
¿Cuál es el modelo que explica la especificidad del sitio catalítico?
El modelo de ajuste inducido de Koshland.
¿Qué son las enzimas simples?
Enzimas formadas solo por α-aminoácidos.
¿En qué dirección pueden catalizar las enzimas reacciones?
En ambos sentidos.
